Властивості ферментів як біологічних каталізаторів, Детальна інформація
Властивості ферментів як біологічних каталізаторів
l
ae
)ного субстракта. Це одна з основних властивостей ферментів порівняно з небіологічними каталізаторами.
Зворотність ферментативних реакцій заключається в здатності ферментів каталізувати пряму і зворотну реакцію. Так, наприклад, ліпаза може при певних умовах розчепити жир до гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів розпаду. Здатність ферментів прискорювати хімічні процеси в сторону синтезу, так і розпаду, має велике значення, так як створює можливість переключення цих процесів з одного на інший, чим забезпечує тісний взаємозв’язок катаболізму і анаболізму, гнучкість і пристосованість обміну речовин під впливом зовнішніх і внутрішніх факторів.
Ферменти дуже чутливі до зміни ph середовища, в якому вони діють. Кожний фермент має оптимум ph, при якому він найбільш активний.
Для більшості ферментів оптимальне середовище близьке до нейтрального (ph біля 7,0), так як максимальна активність ферментів проявляється при фізіологічних значеннях ph, а в кислому або лужному середовищі їх активність знижується. З цього правила є винятки, і їх немало. Наприклад, пепсин, який знаходиться в шлунковому соці, активний лише в дуже кислому середовищі (ph 1,5 – 2,5).
Ферменти дуже чутливі до температури. При підвищенні температури до 40-500 С підвищується активність більшості ферментів, що відповідає загальновідомому закону прискорення хімічних реакцій з підвищенням температури. Встановлено, що підвищення температури на кожних 100 збільшує швидкість ферментативної реакції в 1,5 – 2 рази. І тому необхідно дотримуватись температурного режиму при проведенні проб на ферменти.
Перетворення ферментів відбувається подібно з іншим обміном білків організму. Ферменти постійно оновлюються, синтезуються і розпадаються, що забезпечує їх належний рівень в тканинах.
В результаті секреції або відмиранні клітин ферменти попадають в кров. Шляхи виведення ферментів з крові різні. В плазмі крові проходить інактивація ферментів, потім вони поглинаються клітинами ретикулоендотеліальної системи, де в наслідок катаболізму, розпадаються. Частина ферментів виводиться через сечовидільні шляхи і шлунково-кишковий тракт. Але, ектреція ферментів з сечею і жовчю займає невелику питому вагу в механізмі виведення ферментів з організму. В основному, ферменти розпадаються в плазмі крові і тканинах і виводяться їх невикористані кінцеві продукти звичайними для білків каналами.
Література:
Блюгер А.Ф
“Ферменти в медицині, харчовій промисловості і сільському господарстві”.
Київ, 1968р.
Ф.І. Комаров
Р.Ф. Коровін
В.В. Меншиков
“Біологічні обстеження в клініці” – 1981р. – Ленінград.
Проф. М.А. Базарнова
Проф. В.Т. Морозова
“Клінічна біохімія”
Київ, 1986р.
ae
)ного субстракта. Це одна з основних властивостей ферментів порівняно з небіологічними каталізаторами.
Зворотність ферментативних реакцій заключається в здатності ферментів каталізувати пряму і зворотну реакцію. Так, наприклад, ліпаза може при певних умовах розчепити жир до гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів розпаду. Здатність ферментів прискорювати хімічні процеси в сторону синтезу, так і розпаду, має велике значення, так як створює можливість переключення цих процесів з одного на інший, чим забезпечує тісний взаємозв’язок катаболізму і анаболізму, гнучкість і пристосованість обміну речовин під впливом зовнішніх і внутрішніх факторів.
Ферменти дуже чутливі до зміни ph середовища, в якому вони діють. Кожний фермент має оптимум ph, при якому він найбільш активний.
Для більшості ферментів оптимальне середовище близьке до нейтрального (ph біля 7,0), так як максимальна активність ферментів проявляється при фізіологічних значеннях ph, а в кислому або лужному середовищі їх активність знижується. З цього правила є винятки, і їх немало. Наприклад, пепсин, який знаходиться в шлунковому соці, активний лише в дуже кислому середовищі (ph 1,5 – 2,5).
Ферменти дуже чутливі до температури. При підвищенні температури до 40-500 С підвищується активність більшості ферментів, що відповідає загальновідомому закону прискорення хімічних реакцій з підвищенням температури. Встановлено, що підвищення температури на кожних 100 збільшує швидкість ферментативної реакції в 1,5 – 2 рази. І тому необхідно дотримуватись температурного режиму при проведенні проб на ферменти.
Перетворення ферментів відбувається подібно з іншим обміном білків організму. Ферменти постійно оновлюються, синтезуються і розпадаються, що забезпечує їх належний рівень в тканинах.
В результаті секреції або відмиранні клітин ферменти попадають в кров. Шляхи виведення ферментів з крові різні. В плазмі крові проходить інактивація ферментів, потім вони поглинаються клітинами ретикулоендотеліальної системи, де в наслідок катаболізму, розпадаються. Частина ферментів виводиться через сечовидільні шляхи і шлунково-кишковий тракт. Але, ектреція ферментів з сечею і жовчю займає невелику питому вагу в механізмі виведення ферментів з організму. В основному, ферменти розпадаються в плазмі крові і тканинах і виводяться їх невикористані кінцеві продукти звичайними для білків каналами.
Література:
Блюгер А.Ф
“Ферменти в медицині, харчовій промисловості і сільському господарстві”.
Київ, 1968р.
Ф.І. Комаров
Р.Ф. Коровін
В.В. Меншиков
“Біологічні обстеження в клініці” – 1981р. – Ленінград.
Проф. М.А. Базарнова
Проф. В.Т. Морозова
“Клінічна біохімія”
Київ, 1986р.
The online video editor trusted by teams to make professional video in
minutes
© Referats, Inc · All rights reserved 2021