Роль білків в організмі, Детальна інформація
Роль білків в організмі
i
\x017D
як "закваска", друге - "у дріжджах".
Довгий час не представляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, що є присутнім у них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості микрорганизмов, що використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, не ув'язнені в живу клітку, а вільно "обитающие" поза нею. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, що можуть працювати поза кліткою, називали энзимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" энзимов порозумівалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матермализма в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер затверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лбихом розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.
У 1871 р. російський лікар М.М. Манассеина зруйнувала дріжджові клітки, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність сбраживать цукор. Через чверть століття німецький учений Э. Бухнер одержав безклітковий сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5*10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, сбраживал цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):
фермент
C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2
Роботи А.Н. Лебедєва по дослідженню дріжджових кліток і праці інших учених поклали кінець віталістичним представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "энзим" стали застосовувати як рівнозначні.
У наші дні ферментологія - це самостійна наука. Виділено і вивчено близько 2 тис. ферментів.
Властивості ферментів.
Найважливішою властивістю ферментів є переважне однієї з декількох теоретично можливих реакцій. У залежності від умов ферменти здатні катализировать як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.
Інша найважливіша властивість ферментів - термолабильность, тобто висока чутливість до змін температури. Тому що ферменти є білками, то для большенства з них температура понад 70 C приведе до денатурації і втрати активності. При увелечении температури до 10 С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0 С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму.
Наступним важливою властивістю є те, що ферменти знаходяться в тканинах і клітках у неактивній формі (проферменті). Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсину. Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин "переварював" стінку шлунка, тобто шлунок "переварював" сам себе.
Класифікація ферментів.
На Міжнародному біохімічному з'їзді було прийнято, що ферменти повинні класифікуватися по типі реакції, катализируемой ними. У назві ферменту обов'язково присутній назва субстрату, тобто того з'єднання, на которое впливає даний фермент, і закінчення -аза. (Аргіназа катализирует гідроліз аргініну і т.д.)
По цьому принципі усі ферменти були розділені на 6 ознак:
1.Оксидоредуктазы - ферменти, катализирующие окислювально-відновні реакції, наприклад каталаза:
2H2O2-->O2+2H2O
2.Трансферазы - ферменти, катализирующие перенос чи атомів радикалів.
3.Гідролази - ферменти, що розривають внутрімолекулярні зв'язки шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза:
OH
/
R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4
\
OH
4.Лиазы - ферменти, отщепляющие від субстрату ту чи іншу групу без приєднання води, негидролитическим шляхом.
Наприклад: відщіплення карбоксильной групи декарбоксилазой:
O O
// /
\x017D
як "закваска", друге - "у дріжджах".
Довгий час не представляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, що є присутнім у них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості микрорганизмов, що використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, не ув'язнені в живу клітку, а вільно "обитающие" поза нею. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, що можуть працювати поза кліткою, називали энзимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" энзимов порозумівалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матермализма в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер затверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лбихом розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.
У 1871 р. російський лікар М.М. Манассеина зруйнувала дріжджові клітки, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність сбраживать цукор. Через чверть століття німецький учений Э. Бухнер одержав безклітковий сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5*10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, сбраживал цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):
фермент
C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2
Роботи А.Н. Лебедєва по дослідженню дріжджових кліток і праці інших учених поклали кінець віталістичним представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "энзим" стали застосовувати як рівнозначні.
У наші дні ферментологія - це самостійна наука. Виділено і вивчено близько 2 тис. ферментів.
Властивості ферментів.
Найважливішою властивістю ферментів є переважне однієї з декількох теоретично можливих реакцій. У залежності від умов ферменти здатні катализировать як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.
Інша найважливіша властивість ферментів - термолабильность, тобто висока чутливість до змін температури. Тому що ферменти є білками, то для большенства з них температура понад 70 C приведе до денатурації і втрати активності. При увелечении температури до 10 С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0 С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму.
Наступним важливою властивістю є те, що ферменти знаходяться в тканинах і клітках у неактивній формі (проферменті). Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсину. Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин "переварював" стінку шлунка, тобто шлунок "переварював" сам себе.
Класифікація ферментів.
На Міжнародному біохімічному з'їзді було прийнято, що ферменти повинні класифікуватися по типі реакції, катализируемой ними. У назві ферменту обов'язково присутній назва субстрату, тобто того з'єднання, на которое впливає даний фермент, і закінчення -аза. (Аргіназа катализирует гідроліз аргініну і т.д.)
По цьому принципі усі ферменти були розділені на 6 ознак:
1.Оксидоредуктазы - ферменти, катализирующие окислювально-відновні реакції, наприклад каталаза:
2H2O2-->O2+2H2O
2.Трансферазы - ферменти, катализирующие перенос чи атомів радикалів.
3.Гідролази - ферменти, що розривають внутрімолекулярні зв'язки шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза:
OH
/
R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4
\
OH
4.Лиазы - ферменти, отщепляющие від субстрату ту чи іншу групу без приєднання води, негидролитическим шляхом.
Наприклад: відщіплення карбоксильной групи декарбоксилазой:
O O
// /
The online video editor trusted by teams to make professional video in
minutes
© Referats, Inc · All rights reserved 2021